Антитела белки примеры

Урок №58. Белки – природные полимеры. Состав и строение белков. – CHEMICAL ( ХИМИЯ ДЛЯ ШКОЛЬНИКОВ)

Антитела белки примеры

“Жизнь, есть способ существованиябелковых тел”

Ф. Энгельс.

Ни один из известных нам живых организмов не обходитсябез белков.

Белки служат питательными веществами, они регулируют обмен веществ,исполняя роль ферментов – катализаторов обмена веществ, способствуют переносукислорода по всему организму и его поглощению, играют важную роль вфункционировании нервной системы, являются механической основой мышечногосокращения, участвуют в передаче генетической информации и т.д.

Белки (полипептиды) – биополимеры, построенные из остатков α-аминокислот, соединенных пептидными(амидными) связями. В состав этих биополимеров входят мономеры 20 типов.Такими мономерами являются аминокислоты. Каждый белок по своему химическомустроению является полипептидом.

Некоторые белки состоят из несколькихполипептидных цепей. В составе большинства белков находится в среднем 300-500остатков аминокислот. Известно несколько очень коротких природных белков,длиной в 3-8 аминокислот, и очень длинных биополимеров, длиной более чем в 1500аминокислот.

 Образование белковоймакромолекулы можно представить как реакцию поликонденсации α-аминокислот:

Аминокислоты соединяются друг с другом за счётобразования новой связи между атомами углерода и азота – пептидной (амидной):

Из двухаминокислот (АК) можно получить дипептид, из трёх – трипептид, из большегочисла АК получают полипептиды (белки).

Функции белков

Функции белков в природе универсальны. Белки входят всостав мозга, внутренних органов, костей, кожи, волосяного покрова и т.д.Основным источником α – аминокислотдля живого организма служат пищевые белки, которые в результате ферментативногогидролиза в желудочно-кишечном тракте дают α – аминокислоты.

Многие α -аминокислоты синтезируются в организме, а некоторые необходимые для синтезабелков α – аминокислоты несинтезируются в организме и должны поступать извне. Такие аминокислотыназываются незаменимыми. К ним относятся валин, лейцин, треонин, метионин,триптофан и др. (см. таблицу).

При некоторых заболеваниях человека переченьнезаменимых аминокислот расширяется.

·        Каталитическая функция – осуществляется с помощью специфических белков – катализаторов (ферментов).При их участии увеличивается скорость различных реакций обмена веществ иэнергии в организме.

     Ферменты катализируют реакции расщепления сложных молекул (катаболизм) и ихсинтеза (анаболизм), а также репликации ДНК и матричного синтеза РНК. Известнонесколько тысяч ферментов. Среди них такие, как, например пепсин, расщепляютбелки в процессе пищеварения.

·       Транспортная функция – связывание идоставка (транспорт) различных веществ от одного органа к другому.

     Так, белок эритроцитов крови гемоглобин соединяется в легких с кислородом,превращаясь в оксигемоглобин. Достигая с током крови органов и тканей,оксигемоглобин расщепляется и отдает кислород, необходимый для обеспеченияокислительных процессов в тканях.

·        Защитная функция – связывание иобезвреживание веществ, поступающих в организм или появляющихся в результатежизнедеятельности бактерий и вирусов.

Защитную функциювыполняют специфические белки (антитела – иммуноглобулины), образующиеся ворганизме (физическая, химическая и иммунная защита). Так, например, защитнуюфункцию выполняет белок плазмы крови фибриноген, участвуя в свертывании крови итем самым уменьшая кровопотери.

·       Сократительная функция (актин, миозин) –в результате взаимодействия белков происходит передвижение в пространстве,сокращение и расслабление сердца, движение других внутренних органов.

·       Структурная функция – белкисоставляют основу строения клетки. Некоторые из них (коллаген соединительнойткани, кератин волос, ногтей и кожи, эластин сосудистой стенки, кератин шерсти,фиброин шелка и др.) выполняют почти исключительно структурную функцию.

В комплексе слипидами белки участвуют в построении мембран клеток и внутриклеточныхобразований.

·        Гормональная (регуляторная) функция -способность передавать сигналы между тканями, клетками или организмами.

Выполняютбелки-регуляторы обмена веществ. Они относятся к гормонам, которые образуются вжелезах внутренней секреции, некоторых органах и тканях организма.

·       Питательная функция – осуществляетсярезервными белками, которые запасаются в качестве источника энергии и вещества.

Например: казеин,яичный альбумин, белки яйца обеспечивают рост  и развитие плода, а белкимолока служат источником питания для новорожденного.

Разнообразные функции белков определяютсяα-аминокислотным составом и строением их высокоорганизованных макромолекул.

Физические свойства белков

Белки – очень длинные молекулы,которые состоят из звеньев аминокислот, сцепленных пептидными связями. Это –природные полимеры, молекулярная масса белков колеблется от нескольких тысяч донескольких десятков миллионов. Например, альбумин молока имеет молекулярнуюмассу 17400, фибриноген крови – 400.000, белки вирусов – 50.000.

000. Каждыйпептид и белок обладают строго определенным составом и последовательностьюаминокислотных остатков в цепи, это и определяет их уникальную биологическую специфичность. Количество белков характеризует степеньсложности организма (кишечная палочка – 3000, а в человеческом организме более5 млн. белков).

Первый белок, с которым мы знакомимся всвоей жизни, это белок куриного яйца альбумин – хорошо растворим в воде, принагревании свертывается (когда мы жарим яичницу), а при долгом хранении в теплеразрушается, яйцо протухает. Но белок спрятан не только под яичной скорлупой.Волосы, ногти, когти, шерсть, перья, копыта, наружный слой кожи – все они почтицеликом состоят из другого белка, кератина.

Кератин не растворяется в воде, несвертывается, не разрушается в земле: рога древних животных сохраняются в ней также хорошо, как и кости. А белок пепсин, содержащийся в желудочном соке,способен разрушать другие белки, это процесс пищеварения. Белок инрерферонприменяется при лечении насморка и гриппа, т.к. убивает вызывающие эти болезнивирусы. А белок змеиного яда способен убивать человека.

Классификация белков

С точки зрения пищевой ценности белков,определяемой их аминокислотным составом и содержанием так называемыхнезаменимых аминокислот, белки подразделяются на полноценные и неполноценные.

К полноценным белкам относятся преимущественно белки животного происхождения,кроме желатины, относящейся к неполноценным белкам. Неполноценные белки —преимущественно растительного происхождения. Однако некоторые растения(картофель, бобовые и др.) содержат полноценные белки.

Из животных белковособенно большую ценность для организма представляют белки мяса, яиц, молока идр.

В состав многих белков помимо пептидныхцепей входят и неаминокислотные фрагменты, по этому критерию белки делят на двебольшие группы — простые и сложные белки (протеиды).Простые белки содержат только аминокислотные цепи, сложные белки содержат такженеаминокислотные фрагменты (Например,гемоглобин содержит железо).

По общему типустроения белки можно разбить на три группы:

1.    Фибриллярные белки —нерастворимы в воде, образуют полимеры, их структура обычно высокорегулярна иподдерживается, в основном, взаимодействиями между разными цепями. Белки,имеющие вытянутую нитевидную структуру. Полипептидные цепи многих фибриллярныхбелков расположены параллельно друг другу вдоль одной оси и образуют длинныеволокна (фибриллы) или слои.

Большинствофибриллярных белков не растворяются в воде. К фибриллярным белкам относятнапример, α-кератины (на ихдолю приходится почти весь сухой вес волос, белки шерсти, рогов, копыт, ногтей, чешуи, перьев), коллаген — белок сухожилий и хрящей, фиброин — белок шёлка).

2.     Глобулярныебелки —водорастворимы, общая форма молекулы более или менее сферическая. Средиглобулярных и фибриллярных белков выделяют подгруппы. К глобулярным белкамотносятся ферменты, иммуноглобулины, некоторые гормоны белковой природы(например, инсулин) а также другие белки, выполняющие транспортные,регуляторные и вспомогательные функции.

3.    Мембранные белки — имеютпересекающие клеточную мембрану домены, но части их выступают из мембраны вмежклеточное окружение и цитоплазму клетки.

Мембранные белки выполняют функциюрецепторов, то есть осуществляют передачу сигналов, а также обеспечиваюттрансмембранный транспорт различных веществ.

Белки-транспортеры специфичны,каждый из них пропускает через мембрану только определённые молекулы илиопределённый тип сигнала.

Белки – неотъемлемая часть пищи животныхи человека. Живой организм отличается от неживого в первую очередь наличиембелков.

Для живых организмов характерно огромное разнообразие белковых молекули их высокая упорядоченность, что и определяет высокую организацию живогоорганизма, а также способность двигаться, сокращаться, воспроизводиться,способность к обмену веществ и к многим физиологическим процессам.

Строение белков


Фишер Эмиль Герман, немецкий химик-органик и биохимик. В 1899 началработы по химии белков. Используя созданный им в 1901 эфирный метод анализааминокислот, Ф.

впервые осуществил качественные и количественные определенияпродуктов расщепления белков, открыл валин, пролин (1901) и оксипролин (1902),экспериментально доказал, что аминокислотные остатки связываются между собойпептидной связью; в 1907 синтезировал 18-членный полипептид. Ф.

показалсходство синтетических полинептидов и пептидов, полученных в результатегидролиза белков. Ф. занимался также изучением дубильных веществ. Ф. создалшколу химиков-органиков. Иностранный член-корреспондент Петербургской АН (1899).Нобелевская премия (1902).

Разнообразные функции белков определяются α-аминокислотным составом и строением их высокоорганизованныхмакромолекул.

Выделяют 4 уровня структурнойорганизации белков:

 1. Первичная структура – определенная последовательность α-аминокислотных остатков в полипептидной цепи.
 2. Вторичная структура –А) конформация полипептидной цепи, закрепленная множеством водородных связей между группами N-H и С=О. Одна из моделей вторичной структуры – α-спираль.Б) Другая модель – β-форма (“складчатый лист”), в которой преобладают межцепные (межмолекулярные) Н-связи. А Б
 3. Третичная структура – форма закрученной спирали в пространстве, образованная главным образом за счет дисульфидных мостиков -S-S-, водородных связей, гидрофобных и ионных взаимодействий.
 4. Четвертичная структура – агрегаты нескольких белковых макромолекул (белковые комплексы), образованные за счет взаимодействия разных полипептидных цепей

Молекула белка стремится не только креализации своей биоактивности, но и к наиболее компактной структуре, позволяющейей максимально реализовать свои функции.

ЦОР:

Белки

Продукты,содержащие животные белки

Продукты,содержащие растительные белки

Строениебелков: вторичная структура

Строениебелков: третичная структура

Иллюстрация.Четвертичная структура белка (на примере гемоглобина)

ТРЕНАЖЁРЫ:

Интерактив.Биологические функции белков

Интерактив.Свойства белков

ВИДЕО:

Качественныереакции на белки: биуретовая и ксантопротеиновая

Свертываниебелков при нагревании

Осаждениебелков солями тяжелых металлов

Осаждениебелков спиртом

Биуретоваяреакция белков

Ксантопротеиноваяреакция белков

Качественноеопределение азота в органических соединениях

Нуклеиновые кислоты в биосинтезе белка”    (источник )

Источник: https://www.sites.google.com/site/chemnikitina/home/vizitka/10-klass/58

Функции белков. урок. Биология 10 Класс

Антитела белки примеры

Тема: Основы цитологии

Урок: Функции белков

На предыдущем уроке, мы с вами рассмотрели аминокислоты, строение белков; показали уровни организации белковой молекулы. Белки имеют первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуру.

На этом уроке мы с вами разберем классификацию белков по форме молекулы, а также охарактеризуем некоторые функции белков.

По форме молекулы белки делятся на фибриллярные белки, или волокнистые; глобулярные белки (Рис. 1), то есть белковая молекула имеет форму глобулы (шара); и промежуточные белки, то есть белки фибриллярной формы, но при этом растворимы в воде.

Рис. 1. Схематическое изображение третичной и четвертичной структуры белков

Фибриллярные белки.

Наиболее важна для них вторичная структура. Третичная структура складчатая. Обладают высокой механической прочностью, нерастворимы в воде.

Фибриллярные белки представляют собой длинные параллельные полипептидные цепи, скреплённые друг с другом поперечными сшивками, образуют длинные волокна, или слоистые структуры (Рис. 2).

Как правило, фибриллярные белки выполняют в организме структурные функции.

Рис. 2. Фибриллярные белки

Глобулярные белки.

Это полипептидные цепи, свёрнутые в компактные глобулы. В отличие от фибриллярных белков, они растворимы, легко образуют коллоидные суспензии, выполняют различные функции в клетке (Рис. 3).

Рис. 3. Примеры глобулярных белков

Промежуточные белки имеют фибриллярную форму, но растворимы в воде.

Белки выполняют целый ряд функций, как в клетке, так и в организме. Функция определяется структурой и формой белковой молекулы.

В первую очередь эту функцию выполняют белки, которые входят в состав биологических мембран.

Кроме этого к структурным белкам относятся белки межклеточного матрикса, такие как коллаген и ретикулин. Одним из основных компонентов связок является эластин, кожи – коллаген. Коллаген также входит в состав костей, сухожилий, хряща (Рис. 4).

Волосы и ногти в основном состоят из очень прочного белка – кератина. Кстати кератин, является ещё компонентом перьев.

Рис. 4. Структурные белки

Некоторые клетки организма способны сокращаться и перемещаться, благодаря наличию сократительных белков. К сократительным белкам относятся актин и миозин, которые вызывают сокращение мышц и сокращение мышечной ткани (Рис. 5).

Рис. 5. Сократительные белки актин и миозин

Другим белком, обеспечивающим перемещение клеток, является тубулин, входящий в состав микротрубочек (основных компонентов ресничек и жгутиков клетки) (Рис. 6). Как и предыдущие белки, они имеют фибриллярную структуру.

Рис. 6. Белок тубулин, обеспечивающий движение компонентов клетки

Ряд белков выполняет функции переноса веществ из одного компартмента клетки в другой или между органами целого организма. Например, гемоглобин переносит кислород от легких к тканям, и углекислый газ от тканей в легкие. Эти белки имеют глобулярную структуру (см. видео).

В крови есть специальные транспортные белки – альбумины, которые переносят различные вещества. Сывороточный альбумин крови переносит как биологические активные вещества, так и жирные кислоты, и липиды.

Белки-переносчики осуществляют перенос веществ через клеточные мембраны (см. видео).

Специфические белки выполняют так называемую защитную функцию, они предохраняют наш организм от вторжения чужеродных организмов или чужеродных белков и от различных повреждений. К таким защитным белкам относятся антитела. То есть, они вырабатываются в ответ на чужеродные воздействия. Они взаимодействуют с микроорганизмами, попавшими в кровь, и их инактивируют.

Другие белки – интерфероны, они специфически связываются с вирусами, инактивируют их и не дают возможность воссоздать им свою структуру, то есть размножиться внутри организма человека.

Фибриноген и тромбин предохраняют организм от кровопотери, образуя тромб. Фибриноген является примером белка промежуточного типа, поскольку он имеет фибриллярную структуру, но при этом растворим в воде (Рис. 7).

Рис. 7. Нити фибрина тромба, оплетающие эритроциты, под микроскопом

Многие живые существа для обеспечения защиты выделяют белки – токсины, которые в большинстве случаев представляют сильнейшие яды. Токсические белки представлены токсинами ядов змей, скорпионов, пчёл.

Они характеризуются довольно низкой для белков молекулярной массой. Токсины растений и микроорганизмов более разнообразны по форме и молекулярной массе.

Наиболее распространенные из токсинов микроорганизмов – это дифтерийный и холерный токсин.

Некоторые организмы способны вырабатывать антитоксины, которые подавляют действие токсических веществ.

В организме человека существует ряд белков, которые выполняют регуляторную функцию. К ним относятся различные гормоны белково-пептидной природы. Одним из таких гормонов является инсулин. Он вырабатывается поджелудочной железой и регулирует уровень глюкозы в крови.

Кроме этого к таким гормонам относится кальцитонин, который регулирует уровень кальция в крови костной ткани, а также так называемый соматотропный гормон, или соматотропин, который влияет на рост и развитие человека.

Белки могут быть запасными питательными веществами. Например, альбумин куриного яйца, казеин молока. В семенах многих растений, белки также могут выполнять запасающую функцию.

Белки могут выполнять в клетке или организме энергетическую функцию, поскольку при расщеплении одного грамма белков образуется 17,6 кДж энергии. Для этой цели белки используются в исключительных случаях – в качестве источника энергии обычно используется либо углеводы, либо липиды.

Таким образом, мы начали рассмотрение различных функций белков, а на следующем занятии обсудим белки-ферменты.

Настоящая голубая кровь

В живых организмах медь была обнаружена в 1808 году французским химиком Луи Вокленом. Он является основоположником химического анализа.

Гемоцианин, медьсодержащий белок кальмаров, улиток, раков и пауков. Так же, как и гемоглобин позвоночных, он переносит кислород, при этом кровь окрашивается в голубой цвет, и наблюдается флуоресценция. С окисью углерода гемоцианин, так же как и гемоглобин, взаимодействует обратимо, образуя бесцветное соединение.

Способность к переносу кислорода у гемоцианина значительно ниже, по сравнению с гемоглобином. Поэтому у высших позвоночных животных в крови наблюдается гемоглобин, а не гемоцианин.

В художественной литературе часто встречается словосочетание «голубая кровь». Оказывается, это выражение пришло к нам из Испании. В Испании людей благородного, или аристократического происхождения, отличала белая кожа с просвечивающими синеватыми сосудами – венами. Отсюда и название «голубая кровь». И к настоящей голубой крови подводных обитателей это не имеет никакого отношения.

Интерфероны

Интерфероны – это белки, которые вырабатываются в ответ на проникновение в организм различных чужеродных агентов, в том числе и вирусных частиц. Интерфероны блокируют (инактивируют) вирусы, то есть они запускают химические реакции, которые прекращают воспроизведение ДНК- и РНК-содержащих вирусов.

Интерфероны имеют широкий спектр действия:

противовирусное действие;

противоопухолевое действие;

радиопротекторное действие;

иммуномодулирующее действие.

В связи с этим интерфероны широко используются для лечения различных вирусных заболеваний (например, заболевания гриппа, ОРВИ, заболевания герпеса), используются в комплексной терапии такого сложного заболевания как гепатит, используются в комплексной терапии для лечения СПИДа, а также, поскольку они обладают противоопухолевым действием, в комплексной терапии для лечения раковых заболеваний.

Кроме этого, интерфероны используются и для лечения различных бактериальных инфекций, и даже грибковых. Обычно препарат «интерферон» вводится путём внутривенных инъекций, например, при лечении различных раковых заболеваний, при лечении гепатита.

Если у человека наблюдается герпес, то обычно смазывается поражённый участок.

При различных формах простудных заболеваний, интерферон используется в виде капель в нос.

Соматотропный гормон

Соматотропин, или соматотропный гормон, контролирует рост и развитие организма как животных, так и человека. Соматотропин вырабатывается передней долей гипофиза и секретируется в кровь. Он является полифункциональным гормоном. Основной дефект развития организма человека и животных, в условии недостаточности соматотропина – задержка роста костей.

Избыток соматотропина в растущем организме может приводить к гигантизму, а у взрослых к ненормальному увеличению отдельных органов и тканей.

Домашнее задание

1. Какие вещества называют белками?

2. Из чего состоят белки?

3. Какие классификации белков вам известны?

4. Перечислите основные функции белков.

5. Приведите примеры белков, которые выполняют различные функции.

6. Сравните функции гемоглобина и гемоцианина.

7. Каковы функции интерферона?

Дополнительные рекомендованные ссылки на ресурсы сети Интернет

1. Википедия (Источник).

2. Школа цифрового века (Источник).

3. Портал для семейного просмотра (Источник).

4. Элементы (Источник).

5. Химик (Источник).

Список литературы

1. Каменский А. А., Криксунов Е. А., Пасечник В. В. Общая биология 10-11 класс Дрофа, 2005.

2. Биология. 10 класс. Общая биология. Базовый уровень / П. В. Ижевский, О. А. Корнилова, Т. Е. Лощилина и др. – 2-е изд., переработанное. – Вентана-Граф, 2010. – 224 стр.

3. Беляев Д. К. Биология 10-11 класс. Общая биология. Базовый уровень. – 11-е изд., стереотип. – М.: Просвещение, 2012. – 304 с.

4. Агафонова И. Б., Захарова Е. Т., Сивоглазов В. И. Биология 10-11 класс. Общая биология. Базовый уровень. – 6-е изд., доп. – Дрофа, 2010. – 384 с.

Источник: https://interneturok.ru/lesson/biology/10-klass/bosnovy-citologii-b/funktsii-belkov

Многообразие белков

Антитела белки примеры

 Белки играют решающую роль в жизнедеятель­ности отдельных клеток и всего многоклеточного организма, так как их функции удивительно мно­гообразны. Многообразие функций белков опре­деляется особенностями их первичной структуры и конформации, уникальностью строения актив­ного центра и способностью связывать специфи­ческие лиганды.

Лишь очень небольшая часть всех возможных вариантов пептидных цепей может принять ста­бильную пространственную структуру; большин­ство из них может принимать множество конфор­мации с примерно одинаковой энергией Гиббса, но с различными свойствами.

Первичная структура известных белков, отобран­ных биологической эволюцией, обеспечивает ис­ключительную стабильность одной из конформации, которая определяет особенности функционирова­ния этого белка.

ГОМОЛОГИЧНЫЕ БЕЛКИ

Гомологичными называют белки, выполняющие у разных видов одинаковые функции, например гемо­глобин у всех позвоночных осуществляет транспорт 02, цитохром с — митохондриальный белок, участ­вующий в процессах биологического окисления. Гомологичные белки большинства видов:

—        имеют одинаковую или очень близкую молеку­лярную массу;

—        во многих положениях содержат одни и те же ами­нокислоты, называемые инвариантными остатками; 

—        в некоторых положениях наблюдаются значи­тельные различия аминокислот — так называе­мые вариабельные аминокислотные остатки;

 —        содержат гомологичные последовательности — совокупность сходных черт в аминокислотной по­следовательности сравниваемых белков (кроме идентичных аминокислот, эти последовательно­сти содержат разные, но близкие по физико-хи­мическим свойствам аминокислотные радикалы).

  Цитохром с — митохондриальный белок, участву­ющий в биологическом окислении. Установлена его аминокислотная последовательность более чем у 60 видов. В 27 положениях находятся инвариант­ные аминокислотные остатки.

Цитохромы с дрожжей и лошади различаются по 48 аминокислотным остаткам, курицы и утки – по 2 аминокислотам, курицы и индейки идентичны.

Сравнение аминокислотной последовательности гомологичных белков выявило:

1)консервативные, инвариантные аминокислот­ные остатки важны для формирования уникальной пространственной структуры и биологической функции данных белков;

2)      наличие гомологичных белков говорит об об­щем эволюционном происхождении видов;

3)      число вариабельных аминокислотных остатков в гомологичных белках пропорционально филогене­тическим различиям между сравниваемыми видами;

4)      в некоторых случаях даже небольшие измене­ния аминокислотной последовательности могут вызвать нарушения свойств и функций белков;

5)      но далеко не все изменения аминокислотной последовательности вызывают нарушения биоло­гических функций белков; 

6)      наибольшие нарушения структуры и функции белков возникают при замене аминокислот:

 —входящих в ядро сворачивания (набор аминокис­лот, с которых начинается формирование кон­формации);

—входящих в состав активного центра;

—        на участках пересечения полипептидной цепи при образовании третичной структуры. 

Серповидно-клеточная анемия — заболевание, при котором в крови больного вместо НЬА обна­руживается HbS. В его р-цепи в положении 6 вме­сто Глу стоит Вал. Наличие на поверхности HbS валина приводит к агрегации молекул дезокси-HbS, образованию нерастворимых нитей и де­формации эритроцитов, которые часто приобре­тают форму серпа.

Почти все замены аминокислот, обнаруженные на поверхности НЬ, безвредны; HbS — поразитель­ное исключение.

СЕМЕЙСТВА БЕЛКОВ

В ходе эволюции в пределах одного биологичес­кого вида замены аминокислотных остатков могут приводить к возникновению разных белков, выполняющих родственные функции и имеющих го­мологичные последовательности аминокислот.

Они имеют поразительно сходные конформации: количество и взаиморасположение а-спиралей и/или р-структур, большинство поворотов и изги­бов полипептидных цепей похожи или идентичны.

Белки, имеющие гомологичные участки поли­пептидной цепи, сходную конформацию и родст­венные функции, выделяют в семейства белков. Примеры семейств белков:

–    сериновые протеиназы;

–    семейство иммуноглобулинов;

–    семейство миоглобина.

Сериновые протеиназы — семейство белков, вы­полняющих функцию протеолитических ферментов.

К ним относятся пищеварительные ферменты — химотрипсин, трипсин, эластаза и многие факторы свертывания крови (см. соответствующие разделы). Эти белки имеют в 40% положений идентичные ами­нокислоты и очень близкую конформацию (рис. 1.22).

Рис. 1.22. Пространственные структуры эластазы (а) и химотрипсина (б).

 Некоторые аминокислотные замены привели к изменению субстратной специфичности этих белков и возникновению функционального мно­гообразия внутри семейства.

Резюме. Большинство белков произошло от огра­ниченного числа предковых генов.

1.По форме молекул белки можно разделить на две большие группы — глобулярные (имеющие сфериче­скую форму) и фибриллярные (удлиненной формы).

2.   По наличию или отсутствию в белке неаминокис­лотной части они делятся на простые (состоящие только из аминокислот) и сложные (имеющие в сво­ем составе компонент неаминокислотной природы).

3. По функциям, выполняемым белками, их мож­но разделить на структурные, сократительные транспортные, каталитические, защитные, рецеп-торные, регуляторные и др. 

Полипептидную часть сложного белка называют апопротеином, неаминокислотный компонент – простетической группой, а весь белок – холопротеином.

В каждую из этих функциональных групп входит огромное количество индивидуальных белков.

СУПЕРСЕМЕЙСТВО ИММУНОГЛОБУЛИНОВ

В работе иммунной системы огромную роль игра­ют белки суперсемейства иммуноглобулинов, кото­рое включает в себя 3 семейства белков: антитела (иммуноглобулины), рецепторы Т-лимфоцитов, бел­ки главного комплекса гистосовместимости – МНС 1-го и 11-го классов (major histocompatibility complex).

Все они имеют доменное строение, состоят из гомологичных иммуноподобных доменов и вы­полняют сходные функции — взаимодействуют с чужеродными структурами, либо растворенны­ми в крови, лимфе или межклеточной жидкости (антитела), либо находящимися на поверхности клеток (собственных или чужеродных).

Антитела — специфические белки, вырабатывае­мые В-лимфоцитами в ответ на попадание в орга­низм чужеродной структуры, называемой антигеном.

Особенности строения антител

 1.Простейшие молекулы антител состоят из 4 по­липептидных цепей: 2 идентичных легких — L, со­держащих около 220 аминокислот и 2 идентичных тяжелых — Н, состоящих из 440-700 аминокислот. Все 4 цепи антитела соединены множеством некова-лентных и 4 дисульфидными связями (рис. 1.23).

2.    Легкие цепи антитела состоят из 2 доменов: ва­риабельного (VL), находящегося на N-концевой области полипептидной цепи, и константного (CL), расположенного на С-конце. 

3.    Тяжелые цепи обычно имеют 4 домена: один вариабельный (Vc), находящийся на N-конце, и 3 константных (СН1, СН2> Снз) (см. рис. 1.23).

4.    Каждый домен иммуноглобулина имеет р-складча-тую суперструктуру, в которой 2 остатка цистеина со­единены дисульфидной связью.

5.    Между 2 константными доменами СН1 и СН2 имеется участок, содержащий большое количество остатков пролина, которые препятствуют формированию вторичной структуры и взаимодействию соседних Н-цепей на этом отрезке. Эта шарнирная область придает молекуле антитела гибкость. 

Рис. 1.23. Доменное строение IgG.

6. Между вариабельными доменами тяжелых и легких цепей находятся 2 идентичных антигенсвя-зывающих участка, поэтому такие антитела часто называют бивалентами.

В связывании антигена с антителом участвует не вся аминокислотная последовательность вариа­бельных участков обеих цепей, а всего лишь 20—30 аминокислот, расположенных в гипервариабель­ных областях каждой цепи. Именно эти области определяют уникальную способность каждого вида антитела взаимодействовать с соответствующим комплементарным антигеном.

Антитела — одна из линий защиты организма против внедрившихся чужеродных организмов.

Их функционирование можно разделить на два этапа: первый этап — узнавание и связывание антигена на поверхности чужеродных организмов, которые происходят благодаря наличию в структуре антите­ла антигенсвязывающих участков; второй этап — инициация процесса, благодаря которому антиген инактивируется и разрушается. Специфичность вто­рого этапа зависит от класса антител.

Существует 5 классов тяжелых цепей, отличаю­щихся по строению константных доменов: а, 5, е, у и ц, в соответствии с которыми различают 5 клас­сов иммуноглобулинов: A, D, E, G и М.

Особенности строения тяжелых цепей придают шарнирным участкам и С-концевым областям тя­желых цепей характерную для каждого класса конформацию.

После связывания антигена с антителом кон-формационные изменения константных доменов определяют путь удаления антигена в организме.

Иммуноглобулины М имеют две формы:

Мономерная форма – первый класс антител, про­дуцируемый развивающимся В-лимфоцитом. Впоследствии многие В-клетки переключаются на выработку других классов антител, но с тем же ан-тигенсвязывающим участком.

IgM встраивается в мембрану и выполняет роль антигенраспознающего рецептора. Встраивание IgM в мембрану клеток возможно благодаря нали­чию в хвостовой части участка 25 гидрофобных аминокислотных остатков.

Секреторная форма IgM содержит 5 мономерных субъединиц, связанных друг с другом дисульфид-ными связями и дополнительной полипептидной J-цепью (рис. 1.24).

Рис. 1.24. Строение секреторной формы IgM.

Тяжелые цепи мономеров этой формы не содер­жат гидрофобной хвостовой части. Пентамер име­ет 10 центров связывания с антигеном.

Секреторная форма IgM — основной класс анти­тел, секретируемых в кровь при первичном им­мунном ответе.

Связывание IgM с антигеном изменяет конфор­мацию IgM и индуцирует связывание его с первым компонентом системы комплемента и активацию этой системы. Если антиген расположен на поверх­ности микроорганизма, система комплемента вы­зывает нарушение целостности клеточной мембра­ны и гибель бактериальной клетки.

Иммуноглобулины G

В количественном отношении этот класс имму­ноглобулинов доминирует в крови (75% от всех Ig). IgG — мономеры, основной класс антител, секретируемый в кровь при вторичном иммунном ответе.

После взаимодействия IgG с поверхностными антиге­нами микроорганизмов комплекс антиген—антитело:

—способен связывать и активировать белки систе­мы комплемента;

—может взаимодействовать со специфическими рецепторами макрофагов и нейтрофилов, что при­водит к фагоцитозу комплексов антиген—антитело и разрушению их в фагосомах;

—IgG — единственный класс Ig, способный прони­кать через плацентарный барьер и обеспечивать внутриутробную защиту плода от инфекций.

Основной класс антител, присутствующий в сек­ретах (молоке, слюне, секретах дыхательных путей и кишечного тракта).

IgA секретируются в основном в димерной фор­ме, где мономеры связаны друг с другом через до­полнительную J-цепь (рис. 1.25).

IgE после секреции связываются своими С-кон-цевыми участками с соответствующими рецепто­рами на поверхности тучных клеток и базофилов. В результате они становятся рецепторами для ан­тигенов на поверхности данных клеток (рис. 1.26).

Рис. 1.25. Строение IgA.

IgA не взаимодействуют с системой комплемента и фагоцитирующими клетками, но, связываясь с микроорганизмами антитела, препятствуют их присоединению к эпителиальным клеткам и про­никновению в организм.

Иммуноглобулины Е представлены мономерами, в которых тяжелые е-цепи содержат, так же как и }х-це-пи, 1 вариабельный и 4 константных домена.

После присоединения антигена к соответствую­щим антигенсвязывающим участкам IgE клетки по­лучают сигнал к секреции биологически активных веществ (гистамина, серотонина), которые в боль­шой мере ответственны за развитие воспалительной реакции и проявление таких аллергических реак­ций, как астма, крапивница, сенная лихорадка.

Рис. 1.26. Взаимодействие IgE с антигеном на поверхности тучной клетки.

Иммуноглобулины D

Иммуноглобулины D обнаружены в сыворотке в очень небольшом количестве, являются мономерами. В тяжелых 8-цепях имеют 1 вариабельный и 3 кон­стантных домена. Выполняют роль рецепторов В-лимфоцитов; другие функции пока неизвестны.

Взаимодействие специфических антигенов с ре­цепторами на поверхности В-лимфоцитов приво­дит к передаче этих сигналов в клетку и включению механизмов, обеспечивающих размножение дан­ного клона лимфоцитов. 

Источник: http://www.idoktor.info/biohimiya/stroenie-svoistva-i-funktsii-belkov/mnogoobrazie-belkov.html

Какие белки выполняют регуляторную функцию. Энергетическая функция белков: примеры и описание. Какие белки и где осуществляют энергетическую функцию? Участие поджелудочной железы в расщеплении белков

Антитела белки примеры

Постоянно открывают все новые и новые регуляторные белки, в настоящее время известна, вероятно, только малая их часть.

Существует несколько разновидностей белков, выполняющих регуляторную функцию:

  • белки – рецепторы , воспринимающие сигнал
  • сигнальные белки – гормоны и другие вещества, осуществляющие межклеточную сигнализацию (многие, хотя и далеко не все, из них является белками или пептидами)
  • регуляторные белки, которые регулируют многие процессы внутри клеток.

Белки, участвующие в межклеточной сигнализации

Протеинкиназы регулируют активность других белков путем фосфолирования – присоединения остатков фосфорной кислоты к остаткам аминокислот, имеющих гидроксильные группы . При фосфорилировании обычно изменяется функционирование данного белка, например, ферментативная активность, а также положение белка в клетке.

Фосфорилирование является наиболее заметной посттрансляционной модификацией, чтобы играть роль в регуляции клеточных клеточных спаек. Добавление или удаление молекулы фосфата может не только изменять мишени, связывающие аффинность с другими компонентами, но и активировать или дезактивировать ферментативные свойства для получения положительных или отрицательных последствий.

Альтернативные механизмы регулирования присоединения адгезивов

Влияние этих процессов на регуляцию адгезии клеточных клеток было недавно рассмотрено и показано в нескольких недавних исследованиях. Таким образом, регулирование клеточных ячеек контролируется очень сложным образом, под влиянием многочисленных клеточных процессов и компонентов.

Основными режимами регулирования являются обсуждаемые; а именно посттрансляционная модификация основных компонентов и белков лесов, а также регулирование с помощью динамики актинового цитоскелета.

Важно отметить, что другие основные клеточные процессы, такие как мембранный трафик, также способствуют регуляции клеточных клеточных адгезий и могут влиять на любой из этапов их формирования и функции.

Существуют также протеинфосфатазы – белки,которые отщепляют фосфатные группы. Протеинкиназы и протеинфосфатазы регулируют обмен веществ, а также передачу сигналов внутри клетки. Фосфорилирование и дефосфорилирования белков – один из главным механизмов регуляции большинства внутриклеточных процессов.

Существуютнесколько видов защитных функций белков:

Регулирование динамики адгезивного перехода с помощью фосфорилирующих переключателей.

  • Эпителиально-мезенхимальные переходы в прогрессировании опухоли.
  • Большая картина: классические кадгерины и динамический актиновый цитоскелет.

Экспрессия гена – это процесс, посредством которого генетический код – нуклеотидная последовательность – гена используется для прямого синтеза белка и получения структур клетки.

Гены, кодирующие аминокислотные последовательности, известны как «структурные гены».

Процесс экспрессии генов включает в себя два основных этапа. Структурный ген включает в себя ряд различных компонентов. Код экзонов для аминокислот и в совокупности определяют аминокислотную последовательность белкового продукта.

Некоторые факторы транскрипции связываются с регионами, называемыми «энхансеры», которые увеличивают скорость транскрипции. Эти сайты могут быть тысячами нуклеотидов из кодирующих последовательностей или внутри интрона.

Некоторые энхансеры являются условными и работают только при наличии других факторов, а также факторов транскрипции. Заглушки. Некоторые факторы транскрипции связываются с регионами, называемыми «глушителями», которые снижают скорость транскрипции.

  • Начальный сайт для транскрипции.
  • Промоутер.
  • Область содержит несколько сотен нуклеотидов «вверх по течению» от гена.

Примечание: термин «экспрессия генов» иногда используется для обозначения фазы транскрипции.

    Физическая защита.

    В ней принимает участие коллаген – белок, образующий основу межклеточного вещества соединительных тканей (в том числе костей, хряща, сухожилий и глубоких слоёв кожи (дермы)); кератин, составляющий основу роговых щитков, волос, перьев, рогов и др. производныхэпидермиса. Обычно такие белки рассматривают как белки со структурной функцией. Примерами этой группы белков служат фибриногены итромбины , участвующие в свёртывании крови.

    Транскрипция включает в себя четыре этапа.

    • Процесс включает в себя механизм корректуры.
    • Прекращение действия.
    • В прокариотах существует два способа прекращения транскрипции.

    Комплекс в цитоплазме, при котором это происходит, называется рибосомой. Перевод включает в себя четыре этапа.

    Преобразование белков в желудке

    Фермент пептидилтрансфераза связывает аминокислоты вместе, используя пептидные связи. Перевод завершается, когда рибосомный комплекс достигает одного или нескольких стоповых кодонов.

    Кроме того, процессы транскрипции и трансляции делятся на эукариот между ядром и цитоплазмой, что дает больше возможностей для регулирования экспрессии генов.

    • Рибосомный комплекс у эукариот больше и сложнее, чем у прокариот.
    • Пост-переводная обработка белка.

    Регуляция гена является меткой клеточных процессов, которые контролируют скорость и способ экспрессии генов.

    Химическая защита. Связывание токсинов белковыми молекулами может обеспечивать их детоксикацию. Особенно важную роль в детоксикации у человека играют ферменты печени, расщепляющие яды или переводящие их в растворимую форму, что способствует их быстрому выведению из организма .

    Иммунная защита. Белки, входящие в состав крови и других биологических жидкостей, участвуют в защитном ответе организма как на повреждение, так и на атаку патогенов.

    Белки системы комплемента и антитела (иммуноглобулины) относятся к белкам второй группы; они нейтрализуют бактерии, вирусы или чужеродные белки.

    Антитела, входящие в состав адаптативной иммунной системы, присоединяются к чужеродным для данного организма веществам, антигенам, и тем самым нейтрализуют их, направляя к местам уничтожения.

    Антитела могутсекретироваться в межклеточное пространство или закрепляться в мембранах специализированных В-лимфоцитов, которые называютсяплазмоцитами . В то время как ферменты имеют ограниченное сродство к субстрату, поскольку слишком сильное присоединение к субстрату может мешать протеканию катализируемой реакции, стойкость присоединения антител к антигену ничем не ограничена .

    Некоторые гены экспрессируются непрерывно, поскольку они продуцируют белки, участвующие в основных метаболических функциях; некоторые гены выражаются как часть процесса дифференциации клеток; и некоторые гены выражаются в результате дифференциации клеток.

    Механизмы генной регуляции включают. Регулирование скорости транскрипции..

    Факторами транскрипции являются белки, которые играют роль в регуляции транскрипции генов путем связывания с определенными регуляторными нуклеотидными последовательностями.

    Какова роль оставшихся 98%? У исследователей уже давно не было средств ответить на этот вопрос. Но вместо того, чтобы найти общепринятые ответы, исследователи с тех пор окончательно разделились на два лагеря.

Регуляторная функция

Многиепроцессы внутри клеток регулируютсябелковыми молекулами, которые не служатни источником энергии, ни строительнымматериалом для клетки.

Эти белкирегулируют транскрипцию, трансляцию, сплайсинг,а также активность других белков и др.

Регуляторную функцию белки осуществляютлибо за счёт ферментативной активности(например,протеинкиназы),либо за счёт специфического связыванияс другими молекулами, как правило,влияющего на взаимодействие с этимимолекулами ферментов.

Согласно этой теории, бесполезные последовательности накапливаются в процессе эволюции и не могут быть эффективно удалены. Или регуляторные последовательности, такие как промоторы и энхансеры, которые контролируют активность генов.

Неоспоримо смысл и интроны: Они разделяют гены белка на более мелкие части – называемые экзоны – и сделать это так, что может возникнуть из гена различных вариантов белка.

Однако длина интронов многократно превышает длину экзонов: около 30% человеческого генома занято ими.

Многие считают, что эволюция дает лучшие подсказки: то, что сохранилось в течение миллионов лет, вероятно, также будет иметь функцию. С тех пор возник спор о функции некодирующих последовательностей, которые иногда выполняются с большой степенью тяжести. 9. Поскольку ни один из лагерей не может дать убедительных доказательств, пока нет конца.

Так, транскрипция геновопределяется присоединением факторовтранскрипции – белков-активаторов и белков-репрессоров -к регуляторным последовательностямгенов.

На уровне трансляции считываниемногих мРНК также регулируетсяприсоединением белковых факторов ,а деградация РНКи белков также проводится специализированнымибелковыми комплексами .

Важнейшую роль в регуляции внутриклеточныхпроцессов играют протеинкиназы -ферменты, которые активируют илиподавляют активность других белковпутём присоединения к ним фосфатныхгрупп.

Это оставляет много места для спекуляций. Вместо этого можно предположить, что они влияют на структуру генома, т.е. на его пространственное расположение в ядре клетки. Большие части генома состоят из повторяющихся последовательностей и могут помочь собрать хромосомы различными способами. 6 Это приводит к сгусткам генов, которые, хотя и расположены на разных хромосомах, координируются.

Повторяющиеся последовательности также образуют предопределенные точки разломов, которые позволяют реструктурировать геном. При этом части хромосом обмениваются, реверсируются, удваиваются или удаляются, что может вызвать заболевания, но также может стимулировать эволюцию 7.

Сигнальная функция

Сигнальнаяфункция белков -способность белков служить сигнальнымивеществами, передавая сигналы междуклетками, тканями, о́рганами и разнымиорганизмами. Часто сигнальную функциюобъединяют с регуляторной, так какмногие внутриклеточные регуляторныебелки тоже осуществляют передачусигналов.

Сигнальнуюфункцию выполняют белки-гормоны, цитокины, факторыроста идр.

Существует ряд других теорий. Возможно, некодирующие последовательности необходимы для эволюции высших организмов: тогда сложность генома будет предпосылкой для сложности высших организмов.

Мутации в этих областях также могут иметь далеко идущие последствия и создавать условия, которые значительно облегчают эволюцию белковых генов.

Эти факторы затем отсутствуют в другом месте, что, в свою очередь, влияет на активность белковых генов 8.

Основные вопросы остаются без ответа. Исследователям придется потратить много работы, прежде чем найти ответы, которые убедят всех. Белки состоят из аминокислот. Аминокислоты представляют собой органические соединения, имеющие по меньшей мере одну карбоксильную группу, которая состоит из одного углерода, двух кислорода и одного водорода и аминогруппы из одного азота и двух водорода.

Гормоныпереносятся кровью. Большинство гормоновживотных – это белки или пептиды.Связывание гормона с рецептором являетсясигналом, запускающим в клетке ответнуюреакцию. Гормоны регулируют концентрациивеществ в крови и клетках, рост, размножениеи другие процессы. Примером таких белковслужит инсулин,который регулирует концентрацию глюкозы в крови.

Известны 22 протеиногенные аминокислоты. Это означает, что аминокислоты, из которых образуются белки. Аминокислоты связаны в белке пептидными связями. Две аминокислоты образуют дипептид, три аминокислоты – один трипептид и много аминокислот – полипептид. Связь между аминокислотами может быть разделена кипение кислотами или ферментами.

Расщепление в кишечнике

В дополнение к первичной структуре по конкретной аминокислотной последовательности белки имеют специальную пространственную структуру. Это происходит главным образом из-за сил связывания между боковыми цепями аминокислот. Если пространственная структура разрушена, это называется денатурацией. Такое изменение может быть достигнуто за счет тепла или кислот.

Клеткивзаимодействуют друг с другом с помощьюсигнальных белков, передаваемых черезмежклеточное вещество. К таким белкамотносятся, например, цитокины и факторыроста.

Цитокины -небольшие пептидные информационныемолекулы.

Они регулируют взаимодействиямежду клетками, определяют их выживаемость,стимулируют или подавляют рост,дифференцировку, функциональнуюактивность и апоптоз,обеспечивают согласованность действийиммунной, эндокринной и нервной систем.Примером цитокинов может служить факторнекроза опухоли,который передаёт сигналы воспалениямежду клетками организма .

В дополнение к чистым белкам, имеется так называемый протеид, который связан с чужеродным компонентом. Анализ сырого белка основан на определении содержания азота. Белок содержит в среднем около 16% азота. Из определения содержания азота в исходном сырье затем вычисляют содержание неочищенного белка.

Белки являются важными строительными блоками в организме, которые выполняют множество функций. Они дают структуру клеток, транспортируют, катализируют химические реакции и обнаруживают сигнальные вещества. Их функции заключаются в следующем. Белок играет важную роль в сборке и движении клеток.

Источник: https://roller8.ru/tvoe-zdorove-pri-pohudenii/which-proteins-perform-a-regulatory-function-energy-function-of-proteins-examples-and-description.html

Моя щитовидка
Добавить комментарий